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简单介绍GFP荧光蛋白的由来

发布时间:2022-10-26      点击次数:139
    1962年,下村修和约翰森从维多利亚多管水母(Aequorea victoria)中分离生物发光蛋白-水母素(aequorin)时,意外地得到了一个副产物。它在阳光下呈绿色、钨丝下呈黄色、紫外光下发强烈绿色。其后他们仔细研究了其发光特性。1974年,他们得到了这个蛋白,当时称绿色蛋白、以后称绿色荧光蛋白(GFP)。GFP在水母中之所以能发光,是因为水母素和GFP之间发生了能量转移。水母素在钙刺激下发光,其能量可转移到GFP,刺激GFP发光。这是物理化学中已知的荧光共振能量转移(FRET)在生物中的发现。
  荧光蛋白广泛应用于生物学研究。通过常规的基因操纵手段,将荧光蛋白用来标记其他目标蛋白,这样可以观察、跟踪目标蛋白的时间、空间变化,提供了以前不能达到的时间和空间分辨率,而且可以在活细胞、活体动物中观察到一些分子。荧光蛋白技术也使得人们可以研究某些分子的活性,而不仅仅是其存在与否。
  GFP荧光极其稳定,在激发光照射下,GFP抗光漂白(Photobleaching)能力比荧光素(fluorescein)强,特别在450~490nm蓝光波长下更稳定。
  GFP需要在氧化状态下产生荧光,强还原剂能使GFP转变为非荧光形式,但一旦重新暴露在空气或氧气中,GFP荧光便立即得到恢复。而一些弱还原剂并不影响GFP荧光。中度氧化剂对GFP荧光影响也不大,如生物材料的固定、脱水剂戊二酸或甲醛等。
  GFP融合蛋白的荧光灵敏度远比荧光素标记的荧光抗体高,抗光漂白能力强,因此更适用于定量测定与分析。但因为GFP不是酶,荧光信号没有酶学放大效果,因此GFP灵敏度可能低于某些酶类报告蛋白。
  由于GFP荧光是生物细胞的自主功能,荧光的产生不需要任何外源反应底物,因此GFP作为一种广泛应用的活体报告蛋白,其作用是任何其它酶类报告蛋白无法比的。
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